热休克蛋白的特点 热休克蛋白的功能介绍

热休克蛋白 Heat Shock Proteins (HSPs),是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。按照蛋白的大小，热休克蛋白共分为五类，分别为HSP100，HSP90，HSP70，HSP60 以及小分子热休克蛋白 small Heat Shock Proteins (sHSPs)( Kyeong et al., 1998)。 分布

小分子热休克蛋白分子量为12-34KD，它的分布极为广泛，从细菌到人的基因组里都有小分子热休克蛋白的基因。

与其他大分子的热休克蛋白不同的是，小分子热休克蛋白似乎对于细胞的功能并不是必不可少的。但是，sHSPs具有多种功能，包括赋予细胞以耐热性以抵抗高温，作为分子伴侣以防止蛋白聚集，对抗正常的细胞死亡，从而调节细胞的生存和死亡的平衡。能避免底物变性的sHSPs最少量与底物和热休克蛋白都有关(Rosalind et al., 1998)。

表现

许多小分子热休克蛋白基因一般并不表达，显著表达小分子热休克蛋白一般是细胞受到外部刺激的时候，比如高温刺激。现已发现，除了热刺激之外还有许多物理、化学刺激可以激活小分子热休克蛋白的表达，例如紫外线、射线、机械损伤、酸、氧化剂等等。可见，小分子热休克蛋白是抵御外界不良刺激的重要物质。当将生物的整体、组织、细胞等从其生活的温度范围内急剧地从低温移向高温时，可显著地降低一些蛋白质的合成。例如将果蝇的幼虫或培养细胞从28℃移至35℃时，则几乎大部分的蛋白质合成停止；与此相反，而休克蛋白的合成却反而被促进。这种促进作用主要是在信使RNA的合成（转录）阶段产生的。同样的现象也见于哺乳类动物、培养细胞、原生动物、植物组织和细菌等。另外观察到，由休克以外的其他处理也会发生类似的现象。这种现象的生理意义尚不清楚，但推测是与生物的温度适应现象有关系。

特点

HSP在生物界中的一个重要特点是它们在进化过程中的高度保守性。例如。从大肠杆菌、酵母、果蝇和人体分离的分子量为70kD的HSP，如果对它们进行全氨基酸序列分析，就可发现它们具有80%以上的相似性。HSP在进化过程中的高度保守性，说明它们具有普遍存在的重要生理功能。然而在这方面的研究，迄今还很不充分。 功能

HSP可提高细胞的应激能力，特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热剌激，可以加强生物对第二次热剌激的抵抗力，提高生物对致死性热剌激的存活率，这种现象称为热耐受。对此现象的分子机制仍不太清楚，但许多研究均发现了HSP的生成量与热耐受呈正相关。

HSP还可调节Na+-K+-ATP酶的活性。某些细胞经热休克丧失的Na+-K+-ATP酶活性可在3℃培养中随着HSP的产生而得到部分恢复。HSP的诱导剂亚砷酸钠亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。这种现象可被放线菌素D和环已酰亚胺抑制，提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一种基因表达的结果，而不是亚砷酸钠直接作用的结果。

有人通过四膜虫属细胞热休克的研究，发现有些HSP具有促进细胞内糖原异生和糖原生成的作用，使细胞内糖原贮量增多，从而提高应激能力。

此外，有人还报道，热、乙醇、亚砷酸钠的预处理不仅能使某些细胞产生热耐受，还能使细胞对阿霉素（adriamycin）的耐受性增强，提示HSP可以增强对各种损伤的抵抗力。

至于在人类的应激中，HSP究竟起什么作用，还知之甚少。

热休克蛋白是生物体内最古老的分子之一，是一种保护性蛋白，受到高温等恶劣环境袭击时，就会被大量合成（正常情 况下也有少许存在），从而帮助每个细胞维持正常的生理活动，阻止影响细胞健康的蛋白质相互作用，促进有利于健康的相互作用。如此，不同蛋白质间就形成了稳 定而有效的联系机制，极端条件对人体损害就大为减轻。

热休克蛋白能与很多蛋白质分子结合，发挥多种生理功能：帮助氨基酸链折叠成正确的三维结构，清除受损而无法正确折叠的氨基酸链，护送蛋白分子寻找目标分子以免受到其它分子的干扰等。

热休克蛋白不仅会保护对于基本生理过程中不可或缺的蛋白，还会分解受损蛋白，回收合成蛋白的原材料，让细胞内的生理化过程得以平稳运行。因此，当细胞受到很大环境压力时，它的第一反应就是合成更多的热休克蛋白。