血红蛋白偏低的两大原因 血红蛋白对氧气运输起关键作用

2019-02-15
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文章简介:红细胞和血红蛋白减少 一般成年男性血红蛋白<120g/L,成年女性血红蛋白<110g/L为贫血.根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级.轻度:血红蛋白>90g/L.中度:血红蛋白90-60g/L.重度:血红蛋白60-30g/L.极度:血红蛋白<30g/L. 1.生理性减少: 3个月的婴儿至15岁以前的儿童,因生长发育迅速而致造血原料相对不足,红细胞和血红蛋白可较正常人低10%-20%.妊娠中.后期由于孕妇血容量增加使血液稀释,老年人由于骨髓造血功能逐渐减低,均可导致红细胞和血红蛋白含

红细胞和血红蛋白减少

一般成年男性血红蛋白<120g/L,成年女性血红蛋白<110g/L为贫血。根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级。轻度:血红蛋白>90g/L、中度:血红蛋白90~60g/L、重度:血红蛋白60~30g/L、极度:血红蛋白<30g/L。

1.生理性减少:

3个月的婴儿至15岁以前的儿童,因生长发育迅速而致造血原料相对不足,红细胞和血红蛋白可较正常人低10%~20%。妊娠中、后期由于孕妇血容量增加使血液稀释,老年人由于骨髓造血功能逐渐减低,均可导致红细胞和血红蛋白含量减少。

2.病理性减少:

(1)红细胞生成减少所致的贫血:

1)骨髓造血功能衰竭:再生障碍性贫血、骨髓纤维化等伴发的贫血。

2)因造血物质缺乏或利用障碍引起的贫血:如缺铁性贫血、铁粒幼细胞性贫血、叶酸及维生素B12缺乏所致的巨幼细胞性贫血。

(2)因红细胞膜、酶遗传性的缺陷或外来因素造成红细胞破坏过多导致的贫血,如遗传性球形红细胞增多症、地中海性贫血、阵发性睡眠性血红蛋白尿、异常血红蛋白病、免疫性溶血性贫血、心脏体外循环的大手术及一些化学、生物因素等引起的溶血性贫血。

(3)失血:急性失血或消化道溃疡、钩虫病等慢性失血所致的贫血。

偏高

血红蛋白是高等生物体中负责运输氧气的一种蛋白质,主要存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。成年男性的血红蛋白正常值是120~160g/L ,成年女性的正常值是110~150g/L,新生儿的正常值是170~200g/L,儿童的正常值是110~160g/L。

血红蛋白偏高的原因有很多,大体上可以分为生理性升高和病理性升高,生理性升高常见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈运动、大量出汗、恐惧等情况;病理性升高常见于大面积烧伤、严重腹泻、慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进、心肺疾病、血管畸形等疾病。

血红蛋白偏高可以服用一些中药来调理,调理身体,多锻炼身体,健康饮食。

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为HB或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上,被血液运输。血红蛋白的特性是:在氧含量高的地方,容易与氧结合;在氧含量低的地方,又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性,使红细胞具有运输氧的功能。

血红蛋白(hemoglobin;haemoglobin;HB;HGB ) 每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,每个血红素又由4个吡咯环组成,在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时,可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白),如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白,就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%,血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白,只是肽链稍短:α亚基为141aa;β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中,血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气,是血浆溶氧量的70倍。

红细胞和血红蛋白增多

血红蛋白

1.相对性增多:

由于某些原因使血浆中水分丢失,血液浓缩,使红细胞和血红蛋白含量相对增多。如连续剧烈呕吐、大面积烧伤、严重腹泻、大量出汗等;另见于慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进等。

2.绝对性增多:

由各种原因引起血液中红细胞和血红蛋白绝对值增多,多与机体循环及组织缺氧、血中促红细胞生成素水平升高、骨髓加速释放红细胞有关。

(1)生理性增多:见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧、冷水浴等。

(2)病理性增多:由于促红细胞生成素代偿性增多所致,见于严重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形,如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等。

在另一些情况下,病人并无组织缺氧,促红细胞生成素的增多并非机体需要,红细胞和血红蛋白增多亦无代偿意义,见于某些肿瘤或肾脏疾病,如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤以及肾盂积水、多囊肾等。

工作原理

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合,与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化,造成整个血红蛋白结构的变化,这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合,而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合,以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样,一个氧分子的离去会刺激另一个的离去,直到完全释放所有的氧分子,这种有趣的现象称为协同效应。

协同效应

血红素分子结构由于协同效应,血红蛋

白与氧气的结合曲线呈S形,在特定范围内随着环境中氧含量的变化,血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程,生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧,因而在肺组织,血红蛋白可以充分地与氧结合,在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候,血红蛋白的氧结合曲线非常平缓,氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化,因此健康人即使呼吸纯氧,血液运载氧的能力也不会有显著的提高,从这个角度讲,对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。

除了运载氧,血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合,结合的方式也与氧完全一样,所不同的只是结合的牢固程度,一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开,这就是煤气中毒的原理,遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒,比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。