血红蛋白高是什么原因引起的 浅析血红蛋白的构造
每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成,珠蛋白约占96%,%u8840红素占4%。
人体内的血红蛋白由四个亚基构成,分别为两个α亚基和两个β亚基,在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四 个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成,肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形,把血红素分子抱在里面,这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。
血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子,在卟啉分子中心,由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合,珠蛋白肽链中第8位的一个组氨 酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合,当血红蛋白不与氧结合的时候,有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合,而当血红蛋白载氧的时候,就由氧分子顶替水的位置。血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白,由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳,维持血液酸碱平衡。
也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000,含有四条多肽链,每个多肽链含有一个血红素基团,血红素中铁为二价,与氧结合时,其化学价不变,形成氧合血红蛋白。呈鲜红色,与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型:血红蛋白A(HbA),α2β2,占成人血红蛋白的98%;%u8840红蛋白A2(HbA2),α2δ2,占成人血红蛋白的2%;%u8840红蛋白F(HbF),α2γ2,仅存在于胎儿血中;血红蛋白H(HbH),β4,四个相同β链组成的四聚体血红蛋白;血红蛋白C(HbC),β链中Lys被Glu取代的血红蛋白;血红蛋白S(HbS),镰刀状细胞红蛋白;血红蛋白O2(HbO2,HHbO2),氧合血红蛋白;血红蛋白CO(HbCO),一氧化碳结合血红蛋白。
在没有氧存在的情况下,四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合,成为五配位。既是配位中心,又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子,取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧,并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去,从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强,即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合,致使通往组织的氧气流中断,造成一氧化碳中毒。
