颜宁施一公结婚 施一公等在《自然》发表甲酸通道结构研究论文

2017-11-22
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文章简介：清华大学生命科学学院施一公教授.医学院颜宁教授领导的研究组合作解析了甲酸(formate)通道FocA的高分辨率结构,研究结果11月26日以Article的形式发表于<自然>(Nature).甲酸是细菌在无氧呼吸条件下的主要代谢产物之一,发酵状态下,细菌体内积聚了大量的甲酸需要穿过内膜进一步代谢.甲酸同时还是古老微生物的重要碳源之一.尽管甲酸可以透过细胞内膜,但是大量甲酸的快速运输需要转运系统.FocA是在1994年被发现的甲酸转运蛋白,属于FNT家族,可以转运甲酸.亚硝酸等短链酸.FNT家族

清华大学生命科学学院施一公教授、医学院颜宁教授领导的研究组合作解析了甲酸(formate)通道FocA的高分辨率结构,研究结果11月26日以Article的形式发表于《自然》(Nature)。

甲酸是细菌在无氧呼吸条件下的主要代谢产物之一,发酵状态下,细菌体内积聚了大量的甲酸需要穿过内膜进一步代谢。甲酸同时还是古老微生物的重要碳源之一。尽管甲酸可以透过细胞内膜,但是大量甲酸的快速运输需要转运系统。FocA是在1994年被发现的甲酸转运蛋白,属于FNT家族,可以转运甲酸、亚硝酸等短链酸。FNT家族一直以来被认为是转运蛋白(transporter)。

施一公教授和颜宁教授的研究组合作历时两年成功解析了FocA的高分辨率原子结构,证明FocA是通道蛋白(channel),而非转运蛋白(transporter)。更为有趣的是,尽管FocA在氨基酸序列上与水通道蛋白(aquaporin)没有任何相似性,也不具备水通道的标志性序列,但是其结构高度相似。不同的是,所有已知的aquaporin蛋白都是四聚体,而FocA以梅花状的五聚体形式存在,并且不能够通透水分子。这是首次发现与水通道结构类似但没有序列同源性的其他家族蛋白。这一发现对于研究膜蛋白的进化提供了进一步的线索。